Insulinspiegel

Insulinstufe

Wenn Sie Ihren Insulinspiegel unter Kontrolle haben, können Sie auch mit minimaler sportlicher Belastung große Kundenerfolge erzielen. Der Insulinspiegel kann Verlangen auslösen. Das Insulin ist ein Schlüsselspieler in Ihrer Strategie, um Ihr Trainingsziel zu erreichen. Wie Ihr Insulinspiegel funktioniert, erklären wir Ihnen.

mw-" id="Funktion_und_und_Wirkung">Funktion und Wirkung[="mw-editsection-visualeditor" href="/w/index.php?title=Insulin&veaction=Insulin&veaction=Insulin&veaction=edit&section=1" title=">"mw-editsection-bracket Funktionen und Effekte">Bearbeiten> | /span>Edit Source Code]>

Das Insulin (andere Namen: Insulin, Insulinhormone, Inselhormone) ist ein für alle Vertebraten lebensnotwendiges Eiweiß (Polypeptidhormon), das in den ? Zellen der Pankreas produziert wird.... Auch die Bezeichnung "Insulin" (lateinisch insula) stammt von diesen beiden Inselchen. Das Insulin ist an der Regulierung des Metabolismus, besonders der von Kohlenhydraten, mitbeteiligt. Das Insulin reduziert den Blutzucker durch Anregung der Körperzelle zur Aufnahme von Glukose aus dem Körper.

Durch einen Steuerkreis von zwei hormonellen Stoffen, die in Abhängigkeit von der Blutzuckermenge freigesetzt werden, wird die Regulierung der Glukosekonzentration im Körper durchgeführt. Das Insulin ist das einzigste Blutzucker senkende Mittel. Ihr Antagonist ist das Glukagon, dessen wichtigste Aufgabe es ist, den Blutzucker zu steigern. Vor allem nach der Zufuhr von kohlenhydratreichen Lebensmitteln erhöht sich der Blutzuckerwert.

Im Gegenzug wird Insulin von den ? Zellen ins Gehirn abgegeben. Das Insulin reduziert den Zuckerspiegel, indem es über seine "Schlüsselfunktion" Glukose aus dem Plasma und der Gewebeflüssigkeit durch die Zellmembran in das Innere der Zelle gelangen lässt. Insbesondere Leber- und Muskulaturzellen können in kürzester Zeit große Glukosemengen absorbieren und in Glykogenform abspeichern oder in Strom umsetzen (siehe Glykolyse).

Die Hormone wirken auch auf andere Körperzellen, beeinflussen den Fett- und Aminosäurenstoffwechsel und das Kaliumgleichgewicht. Der Blutkreislauf des Insulins wird durch die Anbindung an die Insulin-Rezeptoren unterstützt. Die Hormone erhöhen die Zellmembrandurchlässigkeit (Permeabilität) für Glukose in Muskeln und Körper. Es ist anzumerken, dass nicht die Membran selbst durchlässiger wird, sondern dass mehr Trägerproteine für Glukose freigesetzt werden.

Bei diesem Trägerprotein handelt es sich um GLUT4, einen hochaffinen, insulinpflichtigen Glucosetransporter, der Glukose in die Haut befördert, indem er die Zelldiffusion erleichtert (passiver Transport). Für GLUT4 sind folgende physikalischen Größen relevant: sättigungsfähig, nicht aktivier- oder deaktivierbar, d.h. Regelung nur durch Insulin-abhängige Installation oder Entfernung. Nervenzelle ( "Erythrozyten") absorbieren Glukose unabhängig vom Insulin. Aus diesem Grund absorbieren insulinabhängige Körperzellen mehr Glukose, wenn der Insulinspiegel erhöht ist, und weniger verbleibt für insulinunabhängige Körperzellen.

Insulinemangel bewirkt daher eine erhöhte Fettspaltung mit Ausbildung von Ketokörper chen und der daraus folgenden Ketosis. Das Peptidhormon Insulin reguliert das Wachstum und die Vermehrung von Zellen, indem es die Übertragung von für die Steuerung und Progression des zellulären Kreislaufs wichtigen Gene aktiviert.

Dieser Effekt von Insulin ist ein Problem in der Diskussion über Insulin-Präparate. Einer der bedeutendsten Bioeffekte von Insulin ist die schnelle Steigerung der Glukoseaufnahme in Muskel- und Fettzelle und die Regulation der Zwischenlagerung in der Leber als Teil der Blutzuckerregulation: Mit der Ernährung aufgenommene Kohlehydrate werden als Glykogen in der Leber und den Muskeln zwischengespeichert.

Dadurch sinkt die Glukosekonzentration im Blutzufuhr. Glukoseaufnahme in die Leberzelle ist über das Insulin unabhängig von der Insulinmenge über GUT2 Insulin löst eine Rezeptortyrosinkinase (RTK) aus, die die Signalübertragung anstößt. Es handelt sich um das Insulinrezeptor Substrat 1 (IRS1), Phosphoinositide-3-Kinase (PI3K), Second Bote Phosphatidylinositol-4,5-Bisphosphat (PIP2), Phosphinositide-abhängige Kinase-1 (PDK1) und schliesslich Protein-Kinase B (PKB) (siehe Abbildung, A).

Da GSK3 nicht mehr wirksam ist, kommt die Glykogensynthase zunehmend in ihrer Dephosphorylierung vor (GYS a, s. Abb. unten, B). Die Synthese von Triglyceriden wird in der Haut von Lebern, Fettgeweben und Muskeln unter dem Einfluss von Insulin angeregt. Bei den drei erwähnten Gewebe werden zunehmend mehr und mehr Proteine absorbiert und für die Eiweißsynthese wiederverwendet.

Der Stoffwechsel und die mitogene Wirkung von Insulin werden durch das Binden an seinen Empfänger auf der Oberfläche des Zielgewebes Gewebe in Gang gesetzt, wobei sowohl Muskeln als auch Fetten. Das Insulin bewirkt auch die Glykogensynthese und Lagerung in den Muskeln und der Haut, die Synthese von Triglyceriden in den Muskeln und im Lebergewebe sowie die Lagerung von Amino-Säuren. Zugleich ist Insulin eine Hemmung der hepatischen Glukoneogenese und damit einer der bedeutendsten Regler des Glukosestoffwechsels.

Sinken die Blutzuckerwerte im Organismus unter 80 mg/dl, ist die Insulinbildung bereits deutlich mindert. Bei weiter sinkendem Zuckerspiegel kommen unterschiedliche Insulinantagonisten vor: So wirkt es hemmend auf die Insulin- und Glucagonsekretion, da es als genereller Inhibitor im Organismus wirkt. Es sind Insulin-Sequenzen von mehr als 100 unterschiedlichen Arten bekannt.

Dabei sind die Eiweißsequenzen der einzelnen Isoline zwar gleich - sie weisen eine Sequenz-Homologie auf - sind aber nicht gleich. 5] Zu den Unterschieden in der Zusammensetzung von menschlichem Insulin im Vergleich zu den Insektiziden einiger Säuger sowie Angaben zu synthetisch produziertem Insulin wird auf die Insulinpräparation verwiesen. Zuerst wird die molekulare RNA in Preproinsulin, das aus 110 verschiedenen Fettsäuren aufgebaut ist, auf dem Ribosom, das sich auf dem rauhen endplasmatischen Netztrakt ("ER") befindet, übersetzt.

Nach dem Falten des Moleküles durch Bilden von Schwefelbrücken wird das Insulin durch Spaltung von Signalpeptid und C-Peptid gebildet. In der Grafik ist das Präproinsulinmolekül[10] mit 110 Aminosäuren dargestellt, das aus einer Signalfolge (Leaderpeptid, in Figur L) mit 24 Aminosäuren, an die die 30 Aminosäuren der B-Kette gebunden sind, dann zwei und das C-Peptid (Verbindungspeptid, in Figur C) mit 31 Aminosäuren, das sich zusammenfaltet: Durch die Ausbildung von drei Disulfid-Brücken (zwei zwischen A- und B-Peptid, eine innerhalb des A-Peptids) wird das zuvor gedehnte Moleküle zusammengerollt.

Spaltung von Signalpeptid und C-Peptid: Beim Passieren der Membrane des endplasmatischen Retikels (ER) wird das mit 84 Aminosäuren angereicherte Provokationsproinsulin durch Spaltung der Signalfolge gebildet. Das Insulin hat damit seine Endstruktur gefunden das Insulinmolekül: Die A-Kette mit 21 und die B-Kette mit 30 Fettsäuren sind durch zwei intramolekulare Disulfid-Brücken (Cys-A7 mit Cys-B7 und Cys-A20 mit Cys-B19) miteinander verknuepft.

In den Bläschen des Golgi-Apparates, die sich auf der Zellmembrane der ?-Zelle befinden, werden die Insulinmoleküle durch Zinkionen an Hexamere angebunden und so in stabilisierter Weise gelagert (Zink-Insulin-Komplex). Das große Bindungsvermögen der Insulinmoleküle an die Zinkoberfläche hat mehrere bedeutende Effekte. Das Insulin ist noch nicht in Hexamere und nach der Zersetzung in Dimer, sondern nur als einzelnes Molekül wirkungsvoll.

Bei Insulin-Präparaten kommt dieser Tatsache eine große Bedeutung zu. Im Falle von schnell wirkenden Insulin-Präparaten ist der schleppende Abbau der molekularen Verbände nicht erwünscht und es wird nach Möglich- keiten zur Beschleunigung des Abbaus geforscht. Im Falle von langwirksamen Insulin-Präparaten wird die Zink-Bindung durch höhere Zink-Konzentrationen spezifisch gestärkt, um die Wirkungsdauer zu verlängern. Die Zink-Bindung wird bei der Herstellung von Insulin-Präparaten zur Ankopplung von Insulin an den Transport von Molekülen verwendet.

Die Blutzuckerwerte entsprechen in etwa der Krümmung von GLP-1 Insulin wird durch Exocytose ins Gehirn abgegeben. Insulin in Kombination mit Glukagon hat die Aufgabe, den Blutzuckerwert konstant zwischen verschiedenen Grenzwerten zu halten. 2. Sinkt der Blutzuckerwert unter einen Grenzwert, gefährdet das Risiko eines hypoglykämischen Komas und des Todes, wenn es überschritten wird, die Schädigung von Blutgefäßen, Nierenzellen und anderen Gewebe.

Neben dem Einsatz von Levitin spielt Insulin offenbar auch eine wichtige Rolle bei der Energie-Homöostase. Doch nicht nur auf das Insulin wirken Leptine, auch das Insulin selbst ist auf Leptine, also exakt auf die Leptinaufnahme im Hirn, wirksam. Die Hauptattraktion für die Freisetzung von Insulin aus der Zelle ? ist der Blutzuckerwert (ab 5 ml Glukose/l Blut), der von der Zelle ? unmittelbar "gemessen" wird.

Durch die Hormone Magen-Darm-Trakt, Sekret, GIP und GLP-1 wird der grundlegende Glukose-Insulin-Regelkreis durch die Wirkung auf die Zelle ? verändert. Die GIP wird von K-Zellen ins Gehirn abgegeben, die sich in der Schleimhäute des Duodenals aufhalten und den Glukosespiegel im Chym us "messen" und die Insulinfreisetzung der ?-Zellen erhöhen. Die GIP betrifft also die Zellen von ? zu einem Moment, in dem die Glukose aus der Ernährung noch nicht das Blutsystem erreicht hat.

Das GLP-1 wird von L-Zellen in der Mukosa des Ileum und des Zäkums ins Blut ausgeschieden, die die Glukose im Chymian "messen" und auch die Insulinfreisetzung der ?-Zellen erhöhen. Die meisten Inhaltsstoffe werden bereits im Leerdarm gewonnen und ins Blutsystem oder in die Lymphflüssigkeit freigesetzt. Parasympathisches NS wird bei Leptininsuffizienz (oder Leptinresistenz) ausgelöst und ist generell trophotrop, d.h. "es verursacht die Energiespeicherung".

Die Insulinfreisetzung wird dadurch gesteigert. Wenigstens bei der Maus betrifft es zugleich die Fettzellen und steigert deren Insulinempfindlichkeit, ohne die Sensitivität der Leber- und Muskelzelle zu beeinträchtigen. Glukose wird in Leber- und Muskulaturzellen in Glykogen umgewandelt und so gelagert, de novo-Lipogenese und Lagerung von TGs findet in den adipocytes statt.

Sympathikus NS wird in der Leptin-Suffizienz aktiv und hat eine allgemeine ergotrope Wirkung, d.h. es erhöht den Energiekonsum. Die Insulinfreisetzung wird reduziert. Einem gesteigerten Energiebedarf steht die Reduzierung der Insulinfreisetzung entgegen, denn die Muskulatur kann viel mehr Glukose aus dem Körper absorbieren, wenn sie über eine größtmögliche Anzahl von GLUT-4-Transportern an der Oberfl äche verfügt.

Deshalb müssen sie die bereits vorhandene Energiespeicherung in Glykogen und Speisefettsäuren nutzen. Die Penetration eines Glukosemoleküls in die ?-Zellen löst eine Kette von Effekten aus. Wenn die Glukose durch den GLUT1-Transporter in die Zellen eintritt, wird sie durch die Glykolyse metabolisiert. Das Einströmen von Calcium-Ionen ist der ausschlaggebende Impuls für die Fusion der Insulin enthaltenden Bläschen mit der Zellmembran.

Durch die Verschmelzung der Membrane (Exozytose) werden die eingelagerten Insulinmoleküle aus den ? in den extrazellulären Raum und weiter in den Kreislauf abgegeben. Die Insulinwerte im Blutsystem steigen. Über einige Rezeptoren wird es in die Zelle absorbiert, wo es aufgeschlossen und damit verzehrt wird. Die Inaktivierung von Inulin in der Leber und den Nieren erfolgt durch Inulinase, die so genannte Transhydrogenase des Glutathioninsulins, die die Disulfid-Brücken zwischen den Ketten A und B abbricht, wobei das Inulin in zwei Hälften zersetzt und unwirksam wird.

16] Die Abbau-Produkte werden über die Nieren abgesondert, ebenso wie 1,5% des noch unversehrten Inulins. 17] Die geringe Dauer der Insulinaktivität beweist, dass die Physiologie des Stoffwechsels im Organismus sehr rasch abläuft. Zur Insulin-Therapie werden unterschiedliche Insulin-Präparate eingesetzt.

Hierfür steht eine Palette von kurz-, mittel- und lang wirksamen Human-Insulinen und Insulin-Analoga zur Auswahl. Perorales Insulin ist wirkungslos, weil die Proteinketten im Gastrointestinaltrakt von eigenen Proteinen aufgespalten werden, bevor sie ihre Wirkungen entfalten kann. Die Forscher untersuchen, in welchem Umfang Insulin in Nanopartikeln eingekapselt werden kann, damit es "unverdaut" in den Blutstrom gelangen kann.

18 ] Jüngste Entwicklung wie Inhalationsprodukte, die Insulin über die Luftwege abgeben, konnten sich noch nicht am Markt durchsetzen. Früher wurde Insulin im Zusammenhang mit der Insulin-Schocktherapie zur Therapie von Menschen mit seelischen Erkrankungen verwendet. Bei missbräuchlicher Selbstgabe von Insulin zur übermäßigen Senkung des Blutzuckerspiegels entsteht das klinische Bild der Hypoglykämiefaktitia.

1916 Nicolae Paulescu gelingt es zunächst, Insulin aus Bauchspeicheldrüsengewebe zu erhalten. 1921 gelingt es Friedrich Banting und Charles Best, Insulin aus der Bauchspeicheldrüse von tierischen Föten zu isolieren, sie nennen es "Isletin". 1923 bekamen Friedrich Banting und John James Rickard Macleod den Friedensnobelpreis in den Bereichen Psychologie und Humanmedizin für die Erforschung des Medikaments. 1928 Oskar Wagner konnte beweisen, dass Insulin ein Eiweiß ist.

1958Frederick Sanger erhält den Chemienobelpreis für seine Arbeit über die Strukturen von Proteinen, insbesondere von Insulin. 1964Der Chemienobelpreis ging an Dorothy Hodgkin für die Bestimmung der biologisch-chemischen Zusammensetzung von wichtigen Substanzen wie Insulin und Vitamin B12 mittels Röntgenstrukturanalytik. 1996Insulinispro ( "Humalog") war das erste schnell wirkende Insulin-Analog.

2000Insulin glaargin (Handelsname Lantus) war das erste langwirkende Insulin-Analogon. 2015 ist das erste Insulinbiosimilar mit Abasaglar (Insulinglargin) auf dem Mark. Insulinothérapie bei Alzheimer und leichter kognitiver Beeinträchtigung und Amnesie: Eine klinische Pilotstudie. Jahrgang 69, Nr. 1, Jänner 2012, S. 29-38, doi: 10.1001/archneurol.2011.233. Hochsprung So haben auch Menschen, Schimpansen, Mäuse, Hasen und Zebrafische vergleichbare, aber nicht übereinstimmende Insuline:

Angleichung der Insulinspezies-Sequenz. Jänner 2010, Zugriff über den Zeitraum vom 26. Oktober 2015. High Jump Insulin entry in Flexikon, einem von DocCheck entwickelten Webportal, Zugriff auf den 15. Dezember 2015. High Jump David Owerbach, Graz I. Bell, William J. Rutter, Thomas B. Shows: Das Insulin-Gen befindet sich auf Chromosom 11 beim Menschen.

2006, ISBN 3-13-137724-0. Springen auf ? Heiner Laube: Insulin-Resistenz. Stuttgart 2012, ISBN 978-3-13-130885-6, S. 351. Highspringen. Deutliche Auswirkungen auf die Insulinsensitivität und das tägliche Stoffwechselprofil einer Highsucrose im Vergleich zu einer Diät mit hohem Stärkegehalt. Herstellung der Insulin-Ketten und deren Verknüpfung zu Insulin-aktiven Zubereitungen. Atomare Positionen in rhomboedrischen 2-Zink-Insulinkristallen.

Mehr zum Thema